КаталогКниг.РФ Основы масс-спектрометрии белков и пептидов (А. Т. Лебедев) ; Техносфера, 2012
от 239 р. до 937 р.
Автор(ы): А. Т. Лебедев;
Издатель: Техносфера
EAN: 978-5-94836-334-9
ISBN: 978-5-94836-334-9
ID: SKU405855
Добавлено: 23.08.2021
Сравнить цены
Цена от 239 р. до 937 р. в 6 магазинах
| Магазин | Цена | Наличие |
|---|---|---|
| ЛитРес 5/5 | 239 р. 299 р. электронная книга | скачать фрагмент | |
| Book24 5/5 | 759 р. | |
| Буквоед 5/5 | 759 р. Минимальная сумма заказа 100 рублей | |
| Лабиринт 5/5 | 438 р. 625 р. | |
| Яндекс.Маркет 5/5 | 937 р. | |
| МАЙШОП 5/5 | 380 р. 584 р. | наличие уточняйте 01.06.2024 |
| Читай-город 5/5 | ||
Описание
Книга представляет собой первое учебное пособие на русском языке по основам масс-спектрометрии белков и пептидов. Цель настоящего издания — заинтересовать молодых исследователей информативной, красивой и востребованной во всем мире дисциплиной, дать возможность более эффективно применять масс-спектрометрию для решения фундаментальных и прикладных научных задач. Книга написана в формате лекций для начинающих, хорошо иллюстрирована и сопровождается представительным списком цитированной литературы.
Издание рассчитано на студентов и аспирантов химических, физико-химических, био-логических и медицинских специальностей; будет полезно научным сотрудникам, уже работающим в области исследований белков и пептидов или интересующимся этим научным направлением.
Издание рассчитано на студентов и аспирантов химических, физико-химических, био-логических и медицинских специальностей; будет полезно научным сотрудникам, уже работающим в области исследований белков и пептидов или интересующимся этим научным направлением.
Смотри также Характеристики.
Яндекс.Маркет
Содержание
Предисловие
Использованные сокращения
Введение
Глава 1. Методы ионизации молекул пептидов и
белков
1.1. Бомбардировка быстрыми атомами, ББА
(Fast Atom
Bombardment, FAB)
1.2. Матрично-активированная лазерная
десорбция/ионизация, МАЛДИ (Martix Assisted Laser
Desorption/Ionization, MALDI)
1.3. Ионизация электрораспылением, ИЭР
(Electrospray
Ionization, ESI)
Глава 2. Измерение молекулярной массы пептидов
и белков
Глава 3. Установление первичной структуры
пептидов
3.1. Деградация по Эдману
3.2. Идентификация пептидов по сиквенсу
кДНК
3.3. Леддерное секвенирование
Глава 4. Масс-спектрометрическое секвенирование
4.1. Номенклатура фрагментных ионов
пептидов
4.2. Масс-спектры отрицательных ионов
4.3. Методы инициирования фрагментации
молекулярных ионов
4.3.1. Диссоциация, активированная
соударениями, ДАС
(Collisionally Activated Dissociation, CAD)
4.3.2. Диссоциация индуцированная
столкновениями
с поверхностью, ДИП (Surface Induced Dissociation
(SID)
4.3.3. Диссоциация при захвате электрона, ДЗЭ
(Electron Capture Dissociation, ECD)
4.3.4. Диссоциация при переносе электрона,
ДПЭ
(Electron Transfer Dissociation, ETD)
4.3.5. Фотоактивация диссоциации
4.3.6. Диссоциация, активированная
электронами
4.3.7. Диссоциация отрицательных ионов при
отрыве
электрона
4.4. Методы секвенирования пептидов на
приборах с матрично-активированной лазерной
десорбцией/ионизацией
4.4.1. Метод задержанной экстракции. Распад в
источнике,
РВИ (In Source Decay, ISD)
4.4.2. Распад за пределами источника, РПИ (Post
Source
Decay, PSD)
Глава 5. Идентификация белков и пептидов
5.1. Идентификация с использованием баз
данных
5.1.1. Метод идентификации белков "снизу
вверх"
("Bottom-up")
5.1.2. Метод идентификации белков "сверху
вниз"
("Top-down")
5.2. Ручная идентификация пептидов
Глава 6. Основные сложности масс-
спектрометрического
секвенирования пептидов и пути их преодоления
6.1. Покрытие сиквенса
6.2. Аминокислоты с одинаковой
целочисленной массой
6.2.1. Лизин и глутамин
6.2.2. Фенилаланин и окисленный метионин
6.3. Изомерные аминокислоты: лейцин и
изолейцин
6.4. Циклизация коротких пептидов
6.5. Пептиды, содержащие дисульфидную
связь
Глава 7. Использование для секвенирования масс-
спектров
отрицательных ионов
Глава 8. Количественный анализ белков с
использованием высокоэффективной жидкостной
хроматографии- масс-спектрометрии.
Количественная протеомика
8.1. Сравнительная (количественная)
протеомика
8.1.1. Безизотопный метод
8.1.2. Изотопные методы
8.2. Установление абсолютных количеств
Список литературы
Приложение. Bruker: Многомерный путь к разгадке
протеома
Использованные сокращения
Введение
Глава 1. Методы ионизации молекул пептидов и
белков
1.1. Бомбардировка быстрыми атомами, ББА
(Fast Atom
Bombardment, FAB)
1.2. Матрично-активированная лазерная
десорбция/ионизация, МАЛДИ (Martix Assisted Laser
Desorption/Ionization, MALDI)
1.3. Ионизация электрораспылением, ИЭР
(Electrospray
Ionization, ESI)
Глава 2. Измерение молекулярной массы пептидов
и белков
Глава 3. Установление первичной структуры
пептидов
3.1. Деградация по Эдману
3.2. Идентификация пептидов по сиквенсу
кДНК
3.3. Леддерное секвенирование
Глава 4. Масс-спектрометрическое секвенирование
4.1. Номенклатура фрагментных ионов
пептидов
4.2. Масс-спектры отрицательных ионов
4.3. Методы инициирования фрагментации
молекулярных ионов
4.3.1. Диссоциация, активированная
соударениями, ДАС
(Collisionally Activated Dissociation, CAD)
4.3.2. Диссоциация индуцированная
столкновениями
с поверхностью, ДИП (Surface Induced Dissociation
(SID)
4.3.3. Диссоциация при захвате электрона, ДЗЭ
(Electron Capture Dissociation, ECD)
4.3.4. Диссоциация при переносе электрона,
ДПЭ
(Electron Transfer Dissociation, ETD)
4.3.5. Фотоактивация диссоциации
4.3.6. Диссоциация, активированная
электронами
4.3.7. Диссоциация отрицательных ионов при
отрыве
электрона
4.4. Методы секвенирования пептидов на
приборах с матрично-активированной лазерной
десорбцией/ионизацией
4.4.1. Метод задержанной экстракции. Распад в
источнике,
РВИ (In Source Decay, ISD)
4.4.2. Распад за пределами источника, РПИ (Post
Source
Decay, PSD)
Глава 5. Идентификация белков и пептидов
5.1. Идентификация с использованием баз
данных
5.1.1. Метод идентификации белков "снизу
вверх"
("Bottom-up")
5.1.2. Метод идентификации белков "сверху
вниз"
("Top-down")
5.2. Ручная идентификация пептидов
Глава 6. Основные сложности масс-
спектрометрического
секвенирования пептидов и пути их преодоления
6.1. Покрытие сиквенса
6.2. Аминокислоты с одинаковой
целочисленной массой
6.2.1. Лизин и глутамин
6.2.2. Фенилаланин и окисленный метионин
6.3. Изомерные аминокислоты: лейцин и
изолейцин
6.4. Циклизация коротких пептидов
6.5. Пептиды, содержащие дисульфидную
связь
Глава 7. Использование для секвенирования масс-
спектров
отрицательных ионов
Глава 8. Количественный анализ белков с
использованием высокоэффективной жидкостной
хроматографии- масс-спектрометрии.
Количественная протеомика
8.1. Сравнительная (количественная)
протеомика
8.1.1. Безизотопный метод
8.1.2. Изотопные методы
8.2. Установление абсолютных количеств
Список литературы
Приложение. Bruker: Многомерный путь к разгадке
протеома
Видео обзоры (1)
О книге
| Издатель | Техносфера |
| Год издания | 2012 |
| ISBN | 978-5-94836-334-9 |
| Размеры | 17,60 см × 24,70 см × 1,50 см |
| Тематика | Общая биология |
| Автор(ы) | А. Т. Лебедев |
| Возрастные ограничения | 12 |
| Кол-во страниц | 176 |
| Серия | Мир химии |
| Язык издания | Русский |
| Обложка | твердый переплёт |
Книги где автор: А. Т. Лебедев
Биологические науки - издательство "Техносфера"
Категория 191 р. - 286 р.
Микробиология - издательство "Техносфера" »
Биологические науки
Категория 191 р. - 286 р.
